Описание исследования

В состав общего белка сыворотки входят белки разного строения и назначения. Стандартным считается его деление на следующие фракции:

1. Альбумины.

2. Альфа-глобулины:

• α1-глобулины (альфа1-антитрипсин, альфа1-кислый гликопротеин, альфа-1 липопротеин);
• α2-глобулин (альфа2-макроглобулин, гаптоглобин, аполипопротеины, церулоплазмин);

3. Бета-глобулины (трансферрин, компоненты системы комплемента, бета-липопротеины, гемопексин):

• β1-глобулины;
• β2-глобулины;

4. Гамма-глобулины (γ-глобулины, иммуноглобулины):

• класс IgM;
• класс IgA;
• класс IgG;
• класс IgE;
• класс IgD.

В рамках данного теста определяются следующие показатели:

a) абсолютное количество

• общий белок (г/л);

b) относительное количество (%)

• альбумин;
• альфа-1-глобулины;
• альфа-2-глобулины;
• бета-глобулины;
• гамма-глобулины;
• М-градиент;

c) соотношение альбумины/глобулины (расчетная величина).

Общий белок

Общий белок крови – это совокупное количество всех белков, присутствующих в сыворотке крови. Показатель отражает состояние белкового обмена в организме и является важным показателем в диагностике многих патологий и состояний. Отклонение его уровня от нормы может быть вызвано как физиологическими, так и патологическими процессами. Оно может быть относительным – зависящим от содержания жидкости в крови, и абсолютным – выраженным изменением скорости синтеза или распада белков, а также процессов обмена. Полученный результат исследования позволяет сделать заключение о состоянии здоровья обследуемого лица, сбалансированности его рациона питания, функциональности внутренних органов, отвечающих за поддержание нормального белкового обмена.

Белковые фракции

Многие заболевания гораздо чаще характеризуются нарушением соотношения фракций белков плазмы (диспротеинемией), чем изменением их общего количества. Наблюдение за динамикой этих изменений помогает определить, на какой стадии находится заболевание, какова его длительность, насколько успешно лечение.

Белки разных фракций отличаются друг от друга размерами, формой, зарядами. Это обусловливает различную скорость их движения в используемой среде под действием электрического поля (метод капиллярного электрофореза) и позволяет разделять их на фракции. При этом образуются полосы разной величины, местоположение которых является специфическим для каждой белковой фракции. Определение доли каждого типа белков проводится по интенсивности образовавшихся полос.

Фракция альбуминов является основной и составляет порядка 2/3 от общего количества белков крови. Альбумины продуцируются печенью и выполняют следующие задачи:

• поддерживают осмотическое давление, обеспечивающее баланс между содержанием воды в тканях тела и внутри сосудов, а также способность воды оставаться в циркулирующей крови и поддерживать упругость тканей и органов;
• связывают холестерин, билирубин, кальций, значительное количество лекарственных веществ;
• транспортируют различные биологически активные вещества (витамины, гормоны, минеральные вещества, жировые субстанции и пр.);
• служат резервом и источником аминокислот, распадаясь при дефиците поступления белка в организм до аминокислот, которые затем участвуют в продукции белков жизненно важных органов.

При исследовании крови здорового человека альбумины образуют самую интенсивную полосу.

Во фракцию α1-глобулинов входят белки острой фазы. Главным их представителем является α1-антитрипсин, который ослабляет действие протеолитических ферментов, расщепляющих аминокислоты и принимающих активное участие в переваривании пищевого белка желудком и кишечником – трипсина, химотрипсина, плазмина и других. Второй компонент фракции – α1-кислый гликопротеин, выполняет много задач, в т.ч. способствует образованию коллагеновых волокон в соединительной ткани в области воспаления (фибриллогенезу). Белки, выполняющие функцию транспортировщика, также относятся к глобулинам. В их числе тироксинсвязывающий глобулин, транкортин, α1-липопротеин. Эти белки связывают и переносят соответственно кортизол, тироксин и липиды.

Фракция α2-глобулинов состоит из белков острой фазы – α2-макроглобулина, каптоглобина, церулоплазмина. Главный компонент фракции – α2-макроглобулин, выполняет функцию защиты при возникновении воспалительных процессов и попадании в организм инфекции. В задачу гликопротеина гаптоглобина входит соединение с гемоглобином, который высвобождается из эритроцитов при их разрушении внутри сосудов. Его утилизация производится клетками ретикулоэндотелиальной системы. Церулоплазмин способен связывать ионы меди. Кроме того, он окисляет аскорбиновую кислоту, адреналин, диоксифенилаланин, обезвреживает свободные радикалы.

К фракции β-глобулинов относятся:

• трансфеннин (переносит железо),
• гемопексин – связывая гем, он тем самым сохраняет железо в организме, не давая почкам выводить его,
• иммуноглобулины (частично) и составляющие комплемента, отвечающие за состояние иммунной системы.

Иммуноглобулины, не вошедшие в фракцию β-глобулина, входят в состав γ-глобулинов. Они представлены следующими видами: IgE, IgM, IgA, IgG, IgD. По сути – это антитела, предназначенные для гуморальной иммунной защиты организма от чужеродных тел и инфекции. Так,

• IgE в норме присутствуют совсем в небольшом количестве; повышение уровня антител данного класса наблюдается при развитии аллергической реакции;
• IgM являются ответом иммунной системы на острую инфекцию и начинают вырабатываться первыми при ее попадании в организм;
• IgA преобладают в секретах организма (слюне, пищеварительном соке, выделениях молочных желез и слизистой носа) и являются первой линией защиты на слизистых оболочках организма, препятствуя проникновению вирусов;
• IgG являются главным классом антител крови и межклеточной жидкости, связывая вирусы, грибки, бактерии и обеспечивая защиту организма от инфекции по всему телу;
• IgD – самый малочисленный класс антител, в функции представителей которого предположительно входит активация выработки антимикробных веществ В-клетками, тучными клетками и базофилами, а также дополнение или замещение иммуноглобулинов IgM при нарушении их работоспособности.

Нормальное соотношение белковых фракций нарушается при развитии в организме различных острых или хронических воспалений, доброкачественных и злокачественных опухолей. Дефицит определенного вида белка отражается отсутствием соответственной полосы. Чаще всего такой эффект наблюдается при иммунодефиците или недостаточном количестве альфа-1-антитрипсина. Увеличение интенсивности любой из полос свидетельствует об избытке соответствующего белка. Чаще всего причиной явления становятся различные виды гаммапатий. Скопление большого количества однородного белка (парапротеинемия) – обычно это иммуноглобулины или фрагменты их молекул, выделяемые В-лимфоцитами, отражается при проведении электрофореза в виде дополнительной дискретной линии. Если изобразить результат исследования в виде графика, где содержание каждой фракции характеризуется определенной высотой, то патологически высокий уровень какого либо вида белка определяется как пик (например, при множественной миеломе наблюдается патологически высокий уровень (выше 15 г/л) антител класса М, который называется М-пик).

Исследование белковых фракций могут назначать разные специалисты (например, ревматологи, терапевты, гастроэнтерологи, иммунологи, кардиологи, эндокринологи, гематологи, нефрологи и пр.), поскольку изменение их соотношения провоцируется многими факторами. Однако наиболее значительную роль данный анализ играет в диагностике моноклональных гаммапатий, в частности:

• множественной миеломы;
• макроглобулинемии Вальденстрема;
• моноклональной гаммапатии неясного генеза и некоторых других патологий.

Характерной чертой всех этих состояний является разрастание клона В-лимфоцитов или плазматических клеток с последующей бесконтрольной продукцией образовавшейся опухолью иммуноглобулинов одного идиотипа (класса). Как уже отмечалось выше, при проведении исследования крови больного с моноклональной гаммапатией в зоне гамма-глобулинов появляется узкая интенсивная полоса. Ее наличие может свидетельствовать об избыточном синтезе:

• при множественной миеломе – иммуноглобулина IgG;
• при макроглобулинемии Вальденстрема – иммуноглобулина IgM;
• при моноклональной гаммапатии неясного генеза – иммуноглобулина IgA.

При всей диагностической значимости исследования белковых фракций, данный метод не позволяет разделять классы паталогических белков – он служит для приблизительной оценки относительного количества аномальных иммуноглобулинов. Дифференциальная (уточненная) диагностика проводится посредством другого метода – иммуноэлектрофореза, позволяющего более точно определить количество М-белка и дифференцировать между собой моноклональные гаммапатии. Не смотря на невозможность с помощью данного теста точно определить вид патологии, его можно применять для оценки изменения уровня М-белка, если диагноз «множественная миелома» уже установлен и подтвержден.

Медицинская практика показала, что у 10% пациентов с диагностированной множественной миеломой соотношение белковых фракций остается в норме. Поэтому результаты исследования, не выходящие за пределы референсных значений, не могут полностью исключить наличие патологии. С другой стороны, незначительное присутствие М-белков возможно при хроническом гепатите или у престарелых людей. Оно является доброкачественным. Имитацию малой парапротеинемии (ложноположительный результат) могут создавать С-рекактивный белок и другие белки острой фазы в большом количестве, фибриноген, присутствующий в сыворотке, а также некоторые медикаментозные средства в предельной концентрации (иммунодепрессанты и противоопухолевые препараты, выполненные на основе моноклональных антител).

Гаммапатия может быть не только моноклональной, т. е. характеризующейся патологической продукцией одного типа иммуноглобулинов, но и поликлональной – при которой наблюдается одновременная гиперпродукция различных классов иммуноглобулинов. При электрофорезе эта патология проявляется однородным усилением интенсивности полосы гамма-глобулинов и отсутствием при этом пиков. Причинами развития поликлональной гаммапатии могут служить многие инфекционные или аутоиммунные воспалительные процессы, а также заболевания печени (в частности, гепатиты).

Кроме вышеперечисленного, изменение соотношения белковых фракций сыворотки крови может отражать также наличие различных синдромов иммунодефицита. Поэтому одно из применений данного теста – диагностика иммунодефицитных состояний, представителем которых является агаммаглобулинемия Брутона. Патология характеризуется снижением уровня всех классов иммуноглобулинов. При проведении исследования крови пациентов с болезнью Брутона наблюдается отсутствие или очень низкая интенсивность полосы гамма-глобулинов. При низкой интенсивности полосы глобулина альфа-1 можно с уверенностью говорить о недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Спектр заболеваний и патологических состояний, вызывающих изменение соотношения белковых фракций сыворотки крови очень широк и включает в себя болезни многих внутренних органов. Поэтому исследование количественных и качественных изменений фракций общего белка крови позволяет проводить диагностику и контролировать лечение инфекций, воспалений, онкологических и других болезней. При этом ряд заболеваний характеризуется наличием типичных отклонений в протеинограмме, что позволяет достаточно точно их диагностировать. Однако во многих случаях по результатам исследования невозможно поставить однозначный диагноз, поэтому интерпретация данных исследования обязательно должна проводиться с учетом дополнительных лабораторных, клинических и инструментальных показателей.

Подготовка к исследованию

Кровь на анализ сдается в утренние часы, строго натощак, не ранее чем через 8-14 часов после вечернего приема пищи. Разрешено пить негазированную не минеральную воду. Не рекомендуется употребление чая, кофе, соков.

Общие рекомендации:

• накануне обследования необходимо исключить физические нагрузки (посещение плавательных бассейнов, спортивных залов и т.п.)
• перед обследованием желательно воздерживаться от психоэмоциональных нагрузок;
• за сутки до забора крови не употреблять спиртные напитки, включая пиво, за час – не курить;
• перед сдачей анализа желательно прекратить прием лекарственных средств, которые могут исказить результат (строго по согласованию с лечащим врачом);
• непосредственно перед отбором пробы желательно 10-15 минут провести в спокойствии.

Важно! Для получения наиболее достоверного результата исследования накануне сдачи крови рекомендуется воздержаться от жареной и жирной пищи.

Внимание! Кровь на анализ не отбирается после внутримышечных и внутривенных инъекций, физиотерапевтических процедур, массажа, переливания крови, флюорографии, кольпоскопии, гастроскопии, биопсии, рентгеновского, мануального, инструментального, ректального, ультразвукового исследования, других терапевтических и/или диагностических манипуляций.

Показания к исследованию

Исследование количественного соотношения фракций белка показано к проведению

a) по назначению ревматолога:

• при острой ревматической лихорадке;
• при системной красной волчанке;
• при системной склеродермии;
• при ревматоидном артрите;
• при синдроме Шегрена;

b) по назначению терапевта:

• при пневмонии;
• при острых и хронических воспалительных заболеваниях;
• при стрессах;

c) по назначению гастроэнтеролога:

• при остром холецистите;
• при язве;
• при неспецифическом язвенном колите;
• при циррозе печени;
• при остром вирусном гепатите;
• при гиперхолестеринемии;
• при подпеченочной желтухе;
• при стеаторее;

d) по назначению гематолога:

• при лейкозе;
• при лимфоме;
• при множественной миеломе;
• при лимфогранулематозе;
• при интраваскулярном гемолизе;
• при железодефицитной анемии;

e) по назначению нефролога:

• при нефротическом синдроме;
• при гломерулонефрите;

f) по назначению эндокринолога:

• при сахарном диабете;
• при тиреоидите Хашимото;

g) по назначению онколога:

• при подозрении на злокачественные опухоли желудочно-кишечного тракта;

h) по назначению иммунолога:

• при саркоидозе;

i) по назначению кардиолога:

• при хронической сердечной недостаточности.

Интерпретация исследования

Нормы интерпретации и единицы измерения исследуемых в тесте величин отражены ниже в таблице:

С причинами изменения уровня общего белка в сыворотке крови можно ознакомиться в разделе «Интерпретация» исследования «Общий белок» (в прайсе на сайте медицинской компании «Наука» позиция 601).

Повышение уровня белков по фракциям

Повышение количества альбумина наблюдается:

• при обезвоживании;
• при шоке.

Повышенное содержание белков фракции α-1 – глобулина (α-1 - антитрипсина) отмечается:

• при патологии функциональной ткани (паренхимы) печени;
• при острых инфекционных и ревматических болезнях;
• при опухолях;
• после травм и оперативного вмешательства;
• в третьем триместре беременности;
• при приеме гормональных препаратов (в частности андрогенов).

Количественное увеличение фракции α-2-глобулина может быть вызвано:

a) повышением количества α-2-макроглобулина:

• при нефротическом синдроме;
• при заболеваниях печени (гепатите, циррозе);
• при хроническом воспалении;
• при беременности;
• на фоне приема гормональных средств (эстрогенов в частности);
• при применении пероральных противозачаточных препаратов;

b) повышением уровня гаптоглобина:

• при воспалениях;
• при развитии злокачественных опухолей;
• при некрозе тканей.

Повышение уровня белков фракции β-глобулина характерно:

• для моноклональных гаммапатий;
• для анемии, вызванной нехваткой железа;
• для приема эстрогенов;
• для беременности;
• для механической желтухи;
• для миеломы типа IgA.

Увеличение количества γ-глобулина наблюдается:

a) при хронических болезнях печени:

• хроническом активном гепатите;
• циррозе;

b) при хронических инфекциях;

c) при саркоидозе;

d) при паразитарных инфекциях;

e) при аутоиммунных системных поражениях соединительной ткани:

• ревматоидном артрите;
• системной красной волчанке;

g) при злокачественных заболеваниях крови:

• миеломе;
• лимфоме;
• макроглобулинемии Вальденстрема.

Причинами присутствия парапротеина в сыворотке крови может быть:

• транзиторная парапротеинемия;
• моноклональная гаммапатия невыясненного значения;
• доброкачественная парапротеинемия;
• парапротеинемическая полинейропатия;
• криоглобулинемия;
• холодовая гемолитическая анемия;
• AL-амилоидоз или болезнь отложения легких цепей;
• миседематозный лишай;
• POEMS-синдром (полинейропатия с органомегалией);
• множественная миелома;
• макроглобулинемия Вальденстрема;
• лимфома и ХЛЛ (хронический лимфолейкоз);
• болезнь тяжелых цепей.

Снижение уровня белков по фракциям

Понижение количества альбумина свидетельствует:

• о несбалансированном или недостаточном питании;
• о синдроме мальабсорбции, при котором идет потеря питательных веществ за счет нарушения их всасывания;
• о болезнях почек и печени;
• о наличии опухолей;
• о поражении соединительных тканей (коллагенозах);
• об анальбуминемии – наследственной болезни, характеристикой которой является снижение концентрации альбумина;
• о гипергидратации (переизбытке воды в организме).

Также снижение уровня альбумина наблюдается после кровотечений, во время беременности.

Снижение уровня белка фракции α1- глобулина (α1-антитрипсина) отмечается:

• при наследственном недостатке α1-антитрипсина;
• при болезни Танжера.

Снижение количества α2-глобулина наблюдается:

a) при уменьшении количества α2-макроглобулина вследствие:

• панкреатита;
• ожогов;
• травм;

b) при снижении содержания гаптоглобина на фоне:

• гемолиза;
• панкреатита;
• саркоидоза.

Фракция β-глобулина уменьшается в количестве при дефиците IgA.

Уменьшение количества белков фракции γ-глобулина может быть связано:

• с иммунодефицитными состояниями;
• с приемом глюкокортикоидов;
• с плазмаферезом;
• с беременностью.

 
Результат теста выдается на бланке лаборатории медицинской компании «Наука». Пример по данному анализу представлен ниже:

Ф.И.О.: Иванов Сидор Петрович  Пол: м            Дата рождения: хх.хх.хххх

Дата исследования: хх.хх.хххх

Литература:

1. Chernecky C. C. Laboratory Tests and Diagnostic Procedures / С.С. Chernecky, В.J. Berger; 5th ed. – Saunder Elsevier, 2008.

2. DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.

3. Fauci et al. Harrison's Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.